Лизол

Лизо'л, обеззараживающее средство; раствор крезола в калийном мыле. Применяют в виде горячих (40—50°С) водных растворов для обеззараживания выделений, предметов и вещей, зараженных возбудителями кишечных и капельных инфекций, а также для дезинфекции кожи.

Лизолецитин

Лизолецити'н, 1-ацилглицеро-З-фосфорилхолин, продукт отщепления от лецитина одной молекулы жирной кислоты; одна из фракций фосфолипидов. Содержится в небольших количествах во многих животных и растительных тканях; наиболее богаты Л. кровь и надпочечники. Образуется в организме из лецитина под действием фермента фосфолипазы. Л. меняет проницаемость биологических мембран, вызывает гемолиз эритроцитов, регулирует проницаемость стенок сосудов, снижает чувствительность сердца к ацетилхолину. В организме находится в виде соединения с белком альбумином и холестерином, последний снижает биологическую активность Л.

Лизосомы

Лизосо'мы (от греч. lýsis — распад, разложение и soma — тело), структуры в клетках животных и раститеьных организмов, содержащие ферменты (около 40), способные расщеплять (лизировать) белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, липиды (отсюда название). Открыты в 1955 бельгийским биохимиком К.Де Дювом. Размеры 0,25—0,5 мкм. Основные особенности Л. — наличие в них ферментов группы кислых гидролаз и однослойной липопротеидной мембраны, предохраняющей находящиеся в клетке соединения от разрушающего действия лизосомных ферментов. Различают 2 основных вида Л.: первичные, служащие вместилищем ферментов, но не участвующие в процессе внутриклеточного переваривания, и вторичные, связанные с литическими процессами; образуются при слиянии первичных Л. с вакуолями, содержащими предназначенный для переваривания материал (к ним относят и цитолисомы, в которых происходит переваривание компонентов собственной клетки — аутофагия). Полагают, что мембраны Л. образуются из эндоплазматической сети, из Гольджи комплексаили возникают заново. Синтез ферментов Л. происходит, вероятно, в системе т. н. внутриклеточного конвейера: рибосома — эндоплазматическая сеть — комплекс Гольджи. Л. выполняют в клетке пищеварительную, защитную, выделительную и др. функции. Участие Л. во внутриклеточном пищеварении особенно выражено в клетках, способных к пиноцитозу и фагоцитозу. Л. играют роль в ряде физиологических процессов, требующих лизиса клеточных структур (например, в обратном развитии матки после родов, в защите клетки от бактерий, инородных тел, химических веществ, в воспалительных и иммунологических реакциях, в процессах дистрофии, некроза). С действием лизосомных факторов связывают развитие системной красной волчанки, ревматизма, ревматоидного артрита, ряда заболеваний печени, почек, злокачественных новообразований и др.

  Лит.: Значение лизосом в физиологических и патологических процессах, М., 1968; Аллисон Э., Лизосомы и болезни, в сборнике: Молекулы и клетки, пер. с англ., в. 4, М., 1969, с. 196—213; Алов И. А., Брауде А. И., Аспиз М. Е., Лизосомы, в их кн.: Основы функциональной морфологии клетки, 2 изд., М., 1969, с. 133—42; Аспиз М. Е., Старосветская М. А., Лизосомы, в кн.: Итоги науки. Серия «Биология». Цитология. Общая генетика. Генетика человека, 1970, М., 1971, с. 71—101.

  М. Е. Аспиз.

Схема развития первичных и вторичных лизосом: 1 — гранулярная эндоплазматическая сеть; 2 — комплекс Гольджи; 3 — первичные лизосомы; 4 —плазматическая оболочка; 5 — образование пиноцитозного пузырька; 6 —образование фагоцитозного пузырька; 7 — пищеварительная вакуоль; 8 —цитолисома; 9 — ядро.

Лизоцим

Лизоци'м (от греч. lýsis — растворение, распад и zýme — закваска), мурамидаза, фермент класса гидролаз; разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит её растворение (лизис). В организме играет роль неспецифического антибактериального барьера, особенно в местах контакта с внешней средой (слёзы, слюна, слизистая оболочка носа). Л. открыт в 1922 А. Флемингом в слизи из полости носа и затем обнаружен во многих тканях и жидкостях человеческого организма (хрящи, селезёнка, лейкоциты, слёзы), в растениях (капуста, репа, редька, хрен), в некоторых бактериях и фагах и, в наибольшем количестве, в яичном белке. Л. из разных источников различаются по строению, но близки по действию. Л. яичного белка — первый фермент, для которого методом рентгеноструктурного анализа установлена трёхмерная структура и выявлена связь между строением и механизмом действия (1965); эти исследования — существенный вклад в представления о механизмах ферментативного катализа в целом.

  Л. — белок с молекулярной массой около 14 000; единственная полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков и свёрнута в компактную глобулу (30´30´45

). Трёхмерная конформация полипептидной цепи (см. Белки, Биополимеры) поддерживается 4 дисульфидными ( — S — S — ) связями. (В Л. молока человека их 3, яичного белка гуся — 2, в Л. фага Т₄ их нет; чем больше дисульфидных групп, тем Л. более устойчив, но менее активен.) Глобула Л. состоит из двух частей, разделённых щелью; в одной части большинство аминокислот (лейцин, изолейцин, триптофан и др.) содержит гидрофобные группы, в др. преобладают аминокислоты (лизин, аргинин, аспарагиновая к-та и др.) с полярными группами. Полярность окружения влияет на ионизацию двух карбоксильных групп ( — СООН), расположенных на поверхности щели молекулы с разных её сторон (см. рис.). Л. действует на один из основных компонентов бактериальной стенки — сложный полисахарид, состоящий из двух типов аминосахаров. Полисахарид сорбируется на молекуле Л. в щели на границе гидрофобной и гидрофильной её частей таким образом, что с ферментом связывается 6 колец аминосахаров, а одна из соединяющих их гликозидных связей (между 4 и 5 кольцами) оказывается между карбоксилами. Благодаря взаимодействиям между карбоксилами Л. и атомами, образующими гликозидную связь, а также искажению валентных углов субстрата, происходит активация и разрыв связи. Это ведёт к разрушению оболочки бактериальной клетки.

  Препарат Л. применяют при лечении глаз, носоглотки, дёсен, ожогах, в акушерстве и др.

  Лит.: Филлипс Д., Трехмерная структура молекулы фермента, в сборнике: Молекулы и клетки, пер. с англ., в. 3, М., 1968; Химия белка, М., 1969; Бернхард С., Структура и функция ферментов, пер. с англ., М., 1971.

  Н. А. Кравченко.

Механизм гидролиза полисахарида лизоцимом. Показаны 3 из 6 колец, помещающихся в щели фермента. Гликозидная связь между кольцами 4 и 5 активируется взаимодействием между остатками аспарагиновой (А) и глутаминовой (Г) кислот главной цепи лнзоцима и атомами углерода кольца 4 и кислорода, связывающего кольца 4 и 5. После разрыва связи две части молекулы субстрата освобождаются, и фермент получает возможность расщеплять следующий участок полисахаридной цепи.

Лийв Юхан

Лийв Юхан [18(30).4.1864, волость Алатскиви, ныне Тартуского района, — 18.11(1.12).1913, волость Кавасту, ныне Тартуского района], эстонский писатель. Сын бедного крестьянина. Учился в приходской школе. Был журналистом. Печататься начал в 1885. Известность принесли Л. сборник «Десять рассказов» (1893), повести «Кукушка из Кякимяэ» (1893), «Навес» (1894) и «Дочь колдуна» (1895). В этих произв. Л. выступил как предтеча эстонского критического реализма, художник, глубоко знающий жизнь современной ему деревни. Автор миниатюр «Из глубин жизни» (1910) и сборник «Стихотворения» (1909). Большой поэтический талант Л. был справедливо оценен лишь после смерти поэта.