Соедините аминокислоту серин с фосфорной кислотой, покажите образованную формулу фосфосерина.

Составьте схему строения АТФ, выделив остатки фосфорной кислоты.

Составьте 1–2 формулы соединений с остатком фосфорной кислоты из предложенного списка и обведите в этих формулах фосфатный фрагмент: 2-фосфоглицериновая кислота, 3-фосфоглицериновая кислота, глицеральдегид-3-фосфат, диоксиацетонфосфат, фосфоенолпируват.

Перечислите все известные вам пятичленные гетероциклы.

Составьте формулу пиррола. Предположите физико-химические и биологические свойства пиррол-содержащих биоорганических соединений.

Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства соединения на основе его химической формулы:

Перечислите все известные вам шестичленные гетероциклы.

Составьте формулу пиридина Предположите физико-химические и биологические свойства пиридинсодержащих биоорганических соединений.

Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства двух родственных соединений на основе их химической структуры:

Аминокислоты – это органические карбоновые кислоты, у которых, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, аминокислоты содержат карбоксильную группу (-СООН), аминогруппу (-NH₂), асимметричный атом углерода и боковую цепь (радикал – R). Именно строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга.

Рис. 1. Общий план строения аминокислот

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом и включающиеся в процессе трансляции в белки человека, называют протеиногенными. Таких аминокислот 20, часть из них может синтезироваться в организме человека (заменимые аминокислоты), а часть поступает с пищей (незаменимые аминокислоты).

В основу современной классификации аминокислот положено химическое строение их радикалов. Согласно это классификации протеиногенные аминокислоты делятся на 3 группы: гидрофобные, гидрофильные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные) и амфифильные.

Каждая аминокислота имеет не только своё название (тривиальное и химическое), но и принятое трехбуквенное сокращение, а также латинский однобуквенный символ: Ala Аланин (A), Leu Лейцин (L), Arg Аргинин (R), Lys Лизин (K), Asn Аспарагин (N), Met Метионин (M), Asp Аспарагиновая кислота (D), Phe Фенилаланин (F), Cys Цистеин (C), Pro Пролин (P), Gln Глутамин (Q), Ser Серин (S), Glu Глутамин. к-та (E), Thr Треонин (T), Gly Глицин (G), Trp Триптофан (W), His Гистидин (H), Tyr Тирозин (Y), Ile Изолейцин (I), Val Валин (V).

Таблица 2. Описание аминокислот

Следует отметить, что аминокислоты являются не только структурными элементами пептидов и белков, но и входят в состав других природных соединений (коферментов, конъюгированных желчных кислот, антибиотиков). Некоторые аминокислоты являются предшественниками биологически активных веществ (гормонов, биогенных аминов) или важнейшими метаболитами (глюконеогенез, биосинтез и деградация протеиногенных аминокислот, цикл мочевинообразования).

Таблица 3. Подходы к классификации аминокислот

Пептиды – это органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединенных с помощью пептидной связи. Пептиды, последовательность которых короче 10–20 аминокислотных остатков, могут также называться олигопептидами, при большей длине последовательности они называются полипептидами.

Рис. 2. Общий план строения пептида

Белками обычно называют полипептиды, содержащие 50 аминокислотных остатков и более.

Белки оставляют основу структурных элементов клеток и тканей, а также выполняют многообразные жизненно важные функции (транспортные, защитные, регуляторные, каталитические), обусловленные способностью за счет своей уникальной пространственной конфигурации распознавать другие молекулы и взаимодействовать с ними.

Полипептидная цепь состоит из остова (скелета), имеющего повторяющуюся последовательность и отдельных боковых цепей (радикалов). Последовательность аминокислот в цепи изображают, начиная с N-конца. Единственным отличием одних белков от других является сочетание радикалов, входящих в него.

Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией).

Таблица 4. Уровни структурной организации белков

Белки условно подразделяют на простые (при гидролизе образуют смесь аминокислот) и сложные, или конъюгированные (состоят из белкового и небелкового компонентов). В качестве небелковой части (простетической группы) сложных белков могут выступать различные химические соединения, что находит отражение в классификации данной группы биологических соединений.

Таблица 5. Подходы к классификации сложных белков

Большинство методов анализа белков и аминокислот связаны с физико-химическими свойствами последних, например, с наличием определенных функциональных групп, размером и формой молекул, подвижностью в электрическом поле, различным распределением в системе подвижной и неподвижной фазы при разных видах хроматографии, способностью к поглощению в ультрафиолетовой области спектра.

Таблица 6. Методы очистки и анализа белков и аминокислот

α-Аминокислоты – производные карбоновых (органических) кислот, у которых один из атомов водорода у α-углеродного атома замещен на аминогруппу

Белки – высокомолекулярные соединения, биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями, имеющие определённую структурную и пространственную организацию и обладающие различными функциями.