8. Ручку перемещения кювет установите вправо до упора. Через несколько секунд на нижней строке появится значение оптической плотности исследуемого раствора, например «А = 0,230» (10). Запишите полученное значение оптической плотности в рабочую тетрадь.

9. После завершения работы выключите прибор нажатием тумблера «Сеть» и отключите прибор из сети.

Термоблок предназначен для нагревания проб в пробирках и виалах в заданном температурном режиме.

ВАЖНО: прибор работает без заполнения ячеек водой. Заполнение водой опасно для жизни!

Термоблок ПЭ-4020. Общий вид.

1 – тумблер «Сеть»

2 – кнопка «Установка/работа»

3 – кнопки установки температуры

4 – ячейки для пробирок

5 – световое табло

6 – световой индикатор работы

1. Включите тумблер «Сеть» (1). Тумблер загорится красным светом.

2. Используя кнопки установки температуры (3) выставите на световом табло (5) требуемый температурный режим.

3. Нажмите кнопку «Установка/работа» (2). После этого начнется нагрев ячеек. Световой индикатор работы (6) станет мигать красно-зеленым цветом, а на световом табло высветится текущая температура в ячейках, которая будет постепенно увеличиваться, пока не достигнет заданного значения. После этого термоблок будет работать в режиме поддержания заданной температуры.

4. После достижения заданной температуры установите пробирки с исследуемыми растворами в ячейки термоблока (4) и оставьте их в течение необходимого срока инкубации.

5. После завершения работы выключите прибор нажатием тумблера «Сеть» и отключите прибор из сети.

1. Объем дозирования отображается на цифровом дисплее на рукоятке пипетки (рис. 1).

2. Требуемый объем устанавливается вращением операционной кнопки, расположенной наверху пипетки (рис. 2). Чтобы увеличить объем дозирования, поверните операционную кнопку против часовой стрелки, чтобы уменьшить объем – по часовой стрелке.

3. Убедитесь, что цифры, показывающие объем дозирования, целиком видны в окне дисплея и установлены до щелчка.

4. Запрещается устанавливать объем, выходящий за границы диапазона дозирования пипетки. Прилагая чрезмерное усилие при выкручивании операционной кнопки за пределы диапазона дозирования, Вы можете сломать детали внутреннего механизма, что приведет к поломке пипетки.

ТЕХНИКА ПИПЕТИРОВАНИЯ

А – исходное положение

В – первая остановка

С – вторая остановка

1. Нажмите на операционную кнопку до первой остановки (В). 2. Погрузите наконечник в раствор примерно на глубину 1 см и плавно отпустите кнопку (А).

3. Извлеките наконечник, аккуратно снимая излишки раствора о край резервуара.

4. Выпустите взятый раствор, плавно нажимая на кнопку до первой остановки (В). После примерно секундной паузы нажмите операционную кнопку до второй остановки (С). После выполнения данной операции наконечник должен полнocтью опустошиться.

5. Отпустите кнопку в исходное положение, если необходимо, смените наконечник и продолжайте пипетирование.

Всегда нажимайте и отпускайте операционную кнопку плавно.

Упор на пипетке должен опираться на указательный палец. При работе ВСЕГДА удерживайте пипетку в строго вертикальном положении!

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот, составляют основу структурных элементов клеток и тканей, а также выполняют многообразные жизненно важные функции (транспортные, защитные, регуляторные, каталитические), обусловленные способностью за счет своей уникальной пространственной структуры распознавать другие молекулы и взаимодействовать с ними.

Аминокислоты в молекуле белка соединены между собой пептидными связями (-CO-NH-), образуя полипептидные цепи. Пептидная связь возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты, при этом отщепляется молекула воды.

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом и включающиеся в процессе трансляции в белки, называют протеиногенными. В основу современной классификации аминокислот положено химическое строение их радикалов. Каждая аминокислота имеет не только своё название (тривиальное и химическое), но и принятое трехбуквенное сокращение, а также латинский однобуквенный символ.

Следует отметить, что аминокислоты являются не только структурными элементами пептидов и белков, но и входят в состав других природных соединений (коферментов, конъюгированных желчных кислот, антибиотиков). Некоторые аминокислоты являются предшественниками биологически активных веществ (гормонов, биогенных аминов) или важнейшими метаболитами (глюконеогенез, биосинтез и деградация протеиногенных аминокислот, цикл мочевинообразования).

Аминокислоты традиционно делятся на заменимые и незаменимые в зависимости от возможности их синтеза в организме животного. Для большинства моногастричных (нежвачных) животных незаменимыми являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин, для растущего организма детенышей к незаменимым относят также аргинин и гистидин. Жвачные животные получают незаменимые аминокислоты преимущественно за счет бактериального белка, синтезируемого в рубце.

В белках различают несколько уровней структурной организации: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Первичная структура определяется числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединённых между собой пептидными связями. Вторичная структура возникает за счёт образования водородных связей между группами >N-H и O=C< данной полипептидной цепи, что приводит к упорядоченному расположению отдельных участков полипептидной цепи в виде α-спиральной или β-складчатой структуры. Третичная структура белков образуется за счёт взаимодействия радикалов аминокислот (водородные связи, ионные связи, дисульфидные мостики, гидрофобные взаимодействия). Четвертичная структура некоторых белков образуется при взаимодействии отдельных полипептидных цепей, обладающих вторичной и третичной структурой.