Литмир - Электронная Библиотека

Наталья Трунилина

Ферменты

Часть первая.

I. Определение. Химическая природа. Понятия: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор.

Ферменты - _0.jpg
Ферменты - _1.jpg
Ферменты - _2.jpg

II. Сравнение фермента и небиологического катализатора.

2.1 Общие черты.

Ферменты - _3.jpg

III. Влияние температуры на активность фермента.

Ферменты - _4.jpg

IV. Влияние рН на активность фермента.

Ферменты - _5.jpg

V. Специфичность.

Ферменты - _6.jpg
Ферменты - _7.jpg
Ферменты - _8.jpg

VI. Активный центр.

Активный центр – уникальная комбинация аминокислотных остатков, участвующих в присоединении S и ведении катализа, формируется на уровне третичной структуры.

Ферменты - _9.jpg

В первичной структуре участки АЦ расположены далеко друг от друга, например в молекуле протеолитического фермента химотрипсина. Аминокислотные остатки расположены ГИС – 57 положение, АСП – 102 и СЕР – 195.

Согласно теории «индуцированного соответствия» Кошленда, присоединение S к Е вызывает соответствующие изменения конформации А.Ц., что ведёт к образованию ES комплекса.

Ферменты - _10.jpg

Как видно из рисунка участники А.Ц. при приближении S пространственно сближаются и фермент начинает катализ.

VII. Аллостерический центр.

Аллостерический центр – участок фермента, расположенный вне активного центра, к которому присоединяются низкомолекулярные соединения, а также гормоны. Таким образом он выполняет регуляторную функцию.

Ферменты - _11.jpg
Ферменты - _12.jpg

Как мы видим продукт реакции по типу обратной связи взаимодействует с аллостерическим центром, меняет пространственную конфигурацию фермента и образование ES становится невозможным. Это называется аллостерическое ингибирование или ретро ингибирование, или ингибирование продуктом реакции по типу обратной связи.

Ферменты - _13.jpg

VIII. Особенности ферментативного катализа.

Ферменты - _14.jpg

а – реакция первого порядка, скорость реакции пропорциональна концентрации S, именно в зоне а можно определить активность фермента.

б – реакция смешанного порядка.

в – реакция нулевого порядка когда V = V max, и не зависит от концентрации S.

8.1 Константа Михаэлиса.

Км – константа Михаэлиса – это концентрация S, при которой скорость соответствует Данная величина изображается также по методу двойных обратных величин – график Лайнуивера-Берка.

Ферменты - _15.jpg

Энергия активации – это та энергия, которая необходима, чтобы все молекулы 1 моля вещества пришли в активное состояние. Фермент увеличивает количество активных молекул и снижает уровень энергии активации.

Конец ознакомительного фрагмента.

Текст предоставлен ООО «ЛитРес».

Прочитайте эту книгу целиком, купив полную легальную версию на ЛитРес.

Безопасно оплатить книгу можно банковской картой Visa, MasterCard, Maestro, со счета мобильного телефона, с платежного терминала, в салоне МТС или Связной, через PayPal, WebMoney, Яндекс.Деньги, QIWI Кошелек, бонусными картами или другим удобным Вам способом.

1
{"b":"708305","o":1}